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为什么纯酒精不能杀菌？

提问时间：2022-07-18 05:54:45来源：小樱知识网

酒精分子有两个末端，一端是憎水的，可以破坏蛋白质内部憎水基团之间的吸引力；一端是亲水的，但它难以破坏蛋白质外部的亲水基团之间的吸引力。所以，纯酒精不足以使细菌内的蛋白质变性，只有酒精和水共同存在，同时使保持蛋白质几何形状的各种吸引力松弛，蛋白质才会失去生理活性，达到杀菌效果。

酒精的学名叫做乙醇（C2H5OH），它具有很强的渗透力，能够钻入细菌内部，使菌体蛋白质凝固（化学上叫做变性），造成细菌因失去活性而死亡。过去，人们以为纯酒精会使细菌的蛋白质变性得太快太强，蛋白质在细菌的表面凝固而形成硬膜，阻止酒精进一步渗入细菌内部，造成纯酒精不能消毒杀菌的结果。其实，单独的纯酒精或纯水都不能使蛋白质变性，只有当水和酒精同时存在时，酒精溶液才显示出使蛋白质变性的能力。原来，蛋白质是一种十分复杂的大分子结构，由螺旋状的长链拳曲成一定的几何形状。如果蛋白质的立体结构被破坏并且不能还原的话，它就失去了生理活性。在蛋白质分子中，有许多憎水的基团存在螺旋状的长链内部，还有许多亲水的基团则“暴露”在外部。所以蛋白分子外围与水十分“亲密”，有一定的水溶性并形成胶体。蛋白质内部的憎水基团之间和外部的亲水基团之间，都存在着一定的吸引力，这使它显得既稳定又活跃。要使蛋白质变性，就要让拳曲、螺旋的蛋白质分子长链舒展、松弛，其中关键是破坏形成拳曲和螺旋的各种力。

酒精分子有两个末端，一端是憎水的（-C2H5），可以破坏蛋白质内部憎水基团之间的吸引力；一端是亲水的（-0H），但它难以破坏蛋白质外部的亲水基团之间的吸引力。另一方面，水分子虽然可以松弛蛋白质亲水基团之间的吸引力，但它即使钻进细菌内部，也无法破坏其蛋白质中憎水基团之间的吸引力。所以，纯酒精或水都不足以使细菌内的蛋白质变性，只有酒精和水共同存在，同时使保持蛋白质几何形状的各种吸引力松弛，蛋白质才会失去生理活性。因此，只有一定浓度的酒精溶液，才能达到良好的消毒杀菌目的。

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